I prudutti

A spettroscopia infrarossa hè stata aduprata per cartografia l'interazzione sustrato-proteina: i cambiamenti conformazionali di u reticulum sarcoplasmaticu Ca(2+)-ATPase nantu à u legame di nucleotidi è a fosforilazione di l'ATPasi sò stati monitorati cù l'ATP di sustrato è analoghi ATP (2'-deoxy-ATP, 3). '-deoxy-ATP, è inosine 5'-trifosfat), chì sò stati mudificati in gruppi funziunali specifichi di u sustrato.E mudificazioni à u 2'-OH, u 3'-OH, è u gruppu amminicu di l'adenina riducenu l'estensione di u cambiamentu conformazionale indotta da l'ATPase, cù effetti particularmente forti osservati per l'ultimi dui.Questu dimostra a sensibilità strutturale di u cumplessu nucleotide-ATPasi à l'interazzioni individuali trà nucleotide è ATPase.Tutti i gruppi studiati sò impurtanti per u ligame è l'interazzione di un gruppu ligandu datu cù l'ATPase dipendenu da l'interazzione di altri gruppi di ligand.A fosforilazione di l'ATPasi hè stata osservata per ITP è 2'-deoxy-ATP, ma micca per 3'-deoxy-ATP.Ùn ci hè micca un ligame direttu trà l'estensione di u cambiamentu conformazionale nantu à u ligame di i nucleotidi è a rata di fosforilazione chì mostra chì a piena estensione di u cambiamentu conformazionale indotta da ATP ùn hè micca obligatoriu per a fosforilazione.Cum'è osservatu per u cumplessu nucleotide-ATPase, a conformazione di a prima fosforilata ATPase intermediata E1PCa(2) dipende ancu da u nucleotide, chì indica chì i stati ATPase anu una conformazione menu uniforme di quantu anticipatu.