I prudutti

L'organulu di secrezione di proteine ​​​​ExPortal in Streptococcus pyogenes hè un microdominiu di membrana anionicu chì cuntene fosfolipidi arricchitu in Sec translocons è fattori di biogenesi di proteine ​​​​postsecretion.La polimixina B si lega e perturba l'integrità di ExPortal, risultando in una secrezione difettosa di diverse tossine.Per capiscenu i fatturi chì influenzanu l'urganizazione ExPortal, hè stata realizata una schermu genetica per selezziunà i mutanti resistenti à a polimixina B spontanea chì mostranu una integrità ExPortal mejorata.A resequenza di tuttu u genoma di 25 mutanti resistenti hà revelatu da una à quattru mutazioni per genoma mutante raggruppati principalmente in un core set di 10 gruppi di geni.A custruzzione di mutanti cù eliminazioni o inserimenti individuali hà dimustratu chì i geni core 7 cunferiscenu resistenza è rinforza l'integrità di ExPortal per perdita di funzione, mentre chì 3 eranu prubabilmente per guadagnà di funzione è / o effetti combinatori.I geni di resistenza core includenu un regulatore di trascrizzione di a biosintesi di lipidi, parechji geni implicati in l'acquistu di nutrienti, è una varietà di geni implicati in risposti di stress.Dui membri di l'ultima classe funzionanu ancu cum'è regulatori novi di a proteasi di cisteina SpeB secreta.L'analisi di a mutazione più frequentemente isolata, una sola eliminazione di nucleotidi in una traccia di 9 residui di adenina consecutivi in ​​pstS, chì codificanu un cumpunente di un trasportatore Pi d'alta affinità, suggerisce chì sta sequenza funziona cum'è un switch molecular per facilità l'adattazione di stress.Inseme, sti dati suggerenu l'esistenza di una risposta di stress di membrana chì prumove l'integrità ExPortal rinfurzata è a resistenza à i peptidi antimicrobici cationici.