L-Cistina CAS: 56-89-3 99% Cristalli bianchi o polvere cristallina
Numeru di catalogu | XD90322 |
Nome di u produttu | L-cistina |
CAS | 56-89-3 |
Formula Molecular | C6H12N2O4S2 |
Pesu Molecular | 240.30 |
Dettagli di almacenamentu | Ambiente |
Codice Tariffa Armonizatu | 29309013 |
Specificazione di u produttu
Apparizione | Cristalli bianchi o polvere cristalina |
Assai | 99% |
Grade | USP32 |
Rotazione specifica | -215 ° à -225 ° |
Metalli pisanti | <0,0015% |
AS | 1,5 ppm max |
SO4 | 0,040% max |
Fe | <0,003% |
Perdita à l'asciugatura | 0,20% max |
Residu à l'ignizione | 0,10% max |
Cl | 0,10% max |
E strutture cristalline di carboxypeptidase T (CpT) cumplessi cù fenilalanina è analogi di substratu di arginina - l'acidu benzilsuccinicu è l'acidu (2-guanidinoethylmercapto)succinic - sò stati determinati da u metudu di sustituzione moleculare à risoluzioni di 1,57 Å è 1,62 Å per chjarificà u largu prufilu di specificità di u sustrato. di l'enzima.I residui conservatori di Leu211 è Leu254 (presenti ancu sia in carbossipeptidasi A è carbossipeptidasi B) sò stati dimustrati per esse determinanti strutturali per u ricunniscenza di substrati idrofobici, mentri Asp263 era per u ricunniscenza di substrati caricati positivamente.Mutazioni di sti determinanti mudificanu u prufilu di sustrato: a variante CpT Leu211Gln acquista proprietà carboxypeptidase B-like, è a variante CpT Asp263Asn a selettività di carboxypeptidase A-like.U ciclu Pro248-Asp258 chì interagisce cù Leu254 è Tyr255 hè statu dimustratu per esse rispunsevule per a ricunniscenza di u residuu C-terminale di u sustrato.U ligame di u substratu in u sottu S1' porta à u cambiamentu di l'endent di ligand-dep di stu loop, è u muvimentu di a catena laterale di Leu254 induce u riarrangiamentu di conformazione di u residu Glu277 cruciale per a catalisi.Questa hè una nova insight in a selettività di sustrato di metallocarboxypeptidases chì dimostra l'impurtanza di l'interazzione trà u subsite S1 è u centru cataliticu.