I prudutti

U polipeptide amiloide insulare (IAPP; cunnisciutu ancu amilina) hè rispunsevuli di a furmazione di l'amiloide isulanu in a diabetes mellitus 2, è si crede chì a toxicità indotta da IAPP cuntribuisce à a perdita di massa di cellule β assuciata à i stadi tardi di a diabetes mellitus 2.A furmazione di amiloide isulana pò ancu ghjucà un rolu in a fallimentu di l'injertu dopu u trasplante.L'IAPP hè prodotta cum'è una prohormone, un polipeptide amiloide pro-islet (proIAPP), è processatu in i granuli secretori di e cellule β pancreatiche.Forme parzialmente processate di proIAPP si trovanu in i dipositi amiloidi;u più notevuli hè un intermediu 48-residue, proIAPP(1-48), chì includenu l'estensione pro-terminale N-terminale, ma chì hè stata trattata currettamente à u C-terminale.U processamentu incompletu pò ghjucà un rolu in a furmazione di l'amiloide isulanu, prumove l'interazzione cù proteoglicani sulfati di a matrice extracellulare, chì, à u turnu, prumove a furmazione di amiloide.Mostramu chì l'acidu fuchsin (3-(1-(4-amino-3-methyl-5-sulfonatophenyl)-1-(4-amino-3-sulfonatophenyl)methylene) cyclohexa-1,4-dienesulphonic acid), un simplice Derivatu di metil trifenil sulfonatu, hè un potente inhibitore di a furmazione di amiloide da l'intermediatu proIAPP (1-48).U più complicatu derivatu di trifenil metanu verde veloce FCF {etil-[4-[[4-[etil-[(3-sulfofenil)metil]amino]fenil]-(4-idrossi-2-sulfofenil)metilidene]-1-cicloesa -2,5-dienylidene]-[(3-sulfophenyl)methyl]azanium} inibisce ancu a furmazione di amiloide da IAPP è l'intermediu di trasfurmazioni proIAPP.I dui composti inibiscenu a furmazione di l'amiloide da i mischi di l'intermediatu proIAPP è u mudellu glycosaminoglycan heparan sulfate.L'acid fuchsin inibisce ancu a furmazione di amiloide mediata da glycosaminoglycan da IAPP mature.A capacità di inibisce a furmazione di l'amiloide ùn hè micca solu per i composti chì sò sulfonati, postu chì l'inibitore sulfonatu di l'amiloide-β, tramiprosate, ùn hè micca un inhibitore di a furmazione di amiloide da proIAPP (1-48).