I prudutti

A topologia di a membrana di u duminiu di u canali di colicina E1 hè stata studiata da u trasferimentu di energia di resonance fluorescente (FRET).U FRET implicava un aminoacidu fluorescente geneticamente codificatu (cumarina) cum'è u donatore è un residuu di cisteina marcatu selettivamente legatu cù DABMI (4-(dimethylamino)phenylazophenyl-4'-maleimide) cum'è accettore FRET.U residuu di cumarina fluorescente hè stata incorporata in a proteina via una coppia ortogonale di tRNA / aminoacil-tRNA sintetasi chì permette l'incorporazione selettiva in qualsiasi situ in u duminiu di u canali di colicina.Ogni variante albergava una mutazione di stop (TAG) per l'incorporazione di cumarina è una mutazione di cisteina (TGT) per l'attaccamentu DABMI.Sei distanze interhelical in l'elice 1-6 sò state determinate utilizendu l'analisi FRET per i stati solu solu è di membrana.I dati FRET anu mostratu grandi cambiamenti in e distanze interhelical trà l'elice 3-6 dopu l'associazione di a membrana chì furnisce una nova visione di a struttura ligata à a membrana di u duminiu di u canali.In generale, l'efficienze interhelical coumarin-DABMI FRET diminuinu nantu à u ligame di a membrana, basandu nantu à u mudellu paraplu per u canali di colicina.Un mudellu tentativu per u statu chjusu di u duminiu di u canali hè statu sviluppatu basatu annantu à i dati FRET attuali è publicati prima.U mudellu suggerisce una disposizione circulare di l'elice 1-7 in una direzzione oraria da u latu extracellulare è l'associazione interfacciale di a membrana di l'elice 1, 6, 7 è 10 intornu à l'elice transmembrana centrale formata da l'elice 8 è 9.