I prudutti

L'adsorption di proteine ​​​​à interfacce solidu-fluidu hè spessu trovata empiricamente per prumove a furmazione di aggregati solubili è particeddi più grande, subvisibili è visibili, ma i tappe chjave in stu prucessu sò spessu difficili di sonda direttamente.L'aggregazione mediata da l'adsorption à l'interfacce acqua-silicu oxide (SiOx), simili à superfici di vetru idratatu, hè stata carattarizata da una funzione di pH è forza ionica per l'alfa-chymotrypsinogen (aCgn) è per un anticorpu monoclonale (IgG1).Una cellula di flussu hà permessu a riflettività di neutroni per i strati di proteine ​​​​adsorbiti per pulisce e superfici SiOx, è ancu dopu i passi successivi di "risciacquo".L'aggregati recuperati in suluzione dopu à "risciacquà" delicatamente a superficia eranu carattarizati da spargimentu di neutroni, microscopia è spettroscopia di fluorescenza.Molécule IgG1 orientate principarmenti "piatte" contr'à a superficia di SiOx, cù a strata di proteina primaria desorbita in una misura minima, mentre chì una strata diffusa hè stata facilmente sciacquata.E molécule d'aCgn eranu resistenti à a desorption quandu parevanu esse sviluppate à l'interfaccia, ma sò stati altrimenti facilmente eliminati.Per i casi induve hè accadutu un forte ligame, a proteina chì hà desorbutu era una mistura di monomeru è picculi quantità di aggregati HMW (per aCgn) o particelle subvisibili (per IgG1).I cambiamenti in l'adsorption è / o unfolding cù u pH indicanu chì l'interazzioni elettrostatiche eranu impurtanti in tutti i casi.