(2S,3R)-2-Amino-3-hydroxybutanoic acid Cas: 72-19-5 99% Polvere cristallina bianca
| Numeru di catalogu | XD90285 |
| Nome di u produttu | (2S,3R)-2-Amino-3-hydroxybutanoic acid |
| CAS | 72-19-5 |
| Formula Molecular | C4H9NO3 |
| Pesu Molecular | 119.11916 |
| Dettagli di almacenamentu | Ambiente |
| Codice Tariffa Armonizatu | 29225000 |
Specificazione di u produttu
| Assai | 99 - 101% |
| Apparizione | Polvere cristallina bianca |
| Rotazione specifica | -27,5 à -29,0 |
| Metalli pisanti | 10 ppm max. |
| AS | 10 ppm max |
| pH | 5,2 - 6,5 |
| SO4 | <0,020% |
| Fe | 10 ppm max |
| Perdita à l'asciugatura | <0,20% |
| Residu à l'ignizione | <0,10% |
| Trasmittanza | NLT 98% |
| Cl | <0,02% |
| Sali d'ammoniu | <0,02% |
Serina / treonina fosfatasi di a proteina sò state descritte in parechji batteri patogeni cum'è enzimi essenziali implicati in camini di trasduzione di signali dipendente da a fosforilazione è spessu assuciati cù a virulenza di questi organismi.Un'ispezione di u genoma di Mycoplasma synoviae hà revelatu a presenza di un genu (prpC) chì codifica una putativa proteina fosfatasi di a sottofamiglia di proteina fosfatasi 2C (PP2C).Quì, avemu infurmatu una caratterizazioni biochimica cumpleta di M. synoviae phosphatase (PrpC) è u rolu particulare di ioni metalli in a relazione struttura-funzione di questa enzima.L'analisi di a sequenza di aminoacidi PrpC hà revelatu chì tutti i residui implicati in u centru di metalli dinucleari è i residui putativi di coordinazione di ioni di u terzu metalli, cunservati in PP2C fosfatasi, sò prisenti in PrpC.PrpC hè una proteina monomerica capace di defosforilà i fosfo-substrati cù a dipendenza di ioni Mn(2+).L'analisi di stabilità termale hà dimustratu a stabilità di l'enzyme à a temperatura moderata è l'influenza di ioni Mn(2+) in questa proprietà.L'analisi di spettrometria di massa hà suggeritu chì trè ioni di metalli si liganu à PrpC, dui di quale cù una custante apparente di alta affinità.L'analisi mutazionale di i residui putativi di a coordinazione di u terzu metale, Asp122 è Arg164, hà revelatu chì queste varianti mostravanu un ligame più debule di ioni di manganese, è chì e duie mutazioni anu affettatu l'attività di PrpC fosfatasi.Sicondu questi risultati, PrpC hè un membru di fosfatasi di proteina dipendente da u metale cù una stabilità mejorata in a forma holo è cù Asp122, possibbilmente implicatu in u terzu situ di u metalu, essenziale per l'attività catalitica.
